L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è
Esterasi Idrolasi Idratasi Idrossilasi.
Un oloenzima è Tutti questi elementi Apoenzima Coenzima Unità funzionale.
Il punto isoelettrico di una proteina equivale al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi.
Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... idrolasi isomerasi ligasi ossidoreduttasi.
Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché…
la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. la forma L non è solubile in acqua.
Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. un aumento dell'energia del substrato. un aumento dell'entropia del sistema. una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione.
Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: non può legare il substrato. è una proteina che può cambiare forma. non possiede il sito attivo. è una proteina priva di struttura terziaria.
Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima? Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata.
Indicare quale tra queste affermazioni riguardo il gruppo eme è CORRETTA costituisce il "gruppo protestico" dell'emoglobina e della mioglobina può legare l'ossigeno ma anche altri composti quali ad es. il diossido di carbonio, monossido di carbonio proprio grazie all'atomo di ferro tutte le affermazioni sono corrette E' costituito da un anello protoporfirinico unito ad un atomo di ferro ferroso ( Fe++ ).
PEPSINA E TRIPSINA sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi sono attivate dalle carbossipepsidasi sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi.
La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici.
Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta? E' una proteina della matrice mitocondriale E' una proteina globulare solubile E' una proteina di membrana NON è una proteina di membrana.
La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.
In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente:
aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. diminuita perché il farmaco compete con il substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.
In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. diminuita perché il farmaco compete con il substrato aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.
Nella cinetica enzimatica Km significa La concentrazione dell'enzima La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax.
Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi? Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi.
La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: presenza di inattivatori dell'enzima. fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. polimerizzazione dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima.
Un esempio di enzima extracellulare è
Lipasi pancreatica Citocromo ossidasi Lattato deidrogenasi Esochinasi.
Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati
Apoenzimi lisoziomi Citocromo ossidasi Proenzimi.
La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: fosforilasi proteinasi ciclasi chinasi.
Per accoppiamento energetico si intende .. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima, purché sia presente un intermedio comune Due reazioni esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia, purché sia presente un intermedio comune Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio comune.
Quale delle seguenti affermazioni sulla forma ciclica (ad anello) del D-glucosio è vera? La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame covalente tra il gruppo carbonilico e l'ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame tra gli atomi di carbonio C-1 e C-6. In soluzione acquosa, la forma ciclica del D-glucosio è rara. La forma ciclica del D-glucosio è un furanosio.
Quale delle seguenti affermazioni sul modo in cui un disaccaride si forma da due monosaccaridi è vera?
I monosaccaridi sono legati in una reazione che elimina acqua. Un disaccaride è costituito da due monosaccaridi legati l'uno con l'altro mediante un legame N-glicosidico. I disaccaridi si formano da una reazione di idrolisi. I disaccaridi si formano quando un gruppo ossidrilico di un monosaccaride reagisce con il gruppo ossidrilico di un altro monosaccaride.
Si definiscono enantiomeri due isomeri che sono tra loro: isomeri di struttura asimmetrici. l'uno l'immagine speculare dell'altro non sovrapponibili. identici per la disposizione spaziale. isomeri geometrici tridimensionali.
I carboidrati sono immagazzinati a scopo energetico sotto forma di: lattosio nella ghiandola mammaria. omopolisaccaridi nella maggior parte degli esseri viventi. proteoglicani glicoproteine.
il D-glucosio e il D-mannosio sono epimeri al C-5 sono epimeri al C-2 sono epimeri al C-4 sono epimeri al C-3.
Il fruttosio è: Un cheto pentoso Un cheto esoso Un cheto eptoso Un aldo esoso.
Quale dei seguenti è un polisaccaride strutturale nelle cellule vegetali? La cellulosa. L'amilosio Il glicogeno. L'amido.
Quale di queste affermazioni riguardo al glicogeno è FALSA? L'insulina stimola la sintesi del glicogeno. E' un polimero del glucosio non ramificato. La glicogenina è la proteine iniziatrice del processo di sintesi del glicogeno. Viene immagazzinato principalmente nel fegato e nel muscolo.
Quale delle seguenti affermazioni sul trasporto attivo è vera? Deve essere necessariamente associato all'idrolisi di ADP. Le specie trasportate si muovono sempre contro il loro gradiente elettrochimico È esoergonico. È necessario solo per il trasporto di molecole polari.
Gli acidi biliari e i loro sali sono:
molecole una famiglia di molecole steroidee che si formano per idrolisi adoperata dalla chimosina molecole una famiglia di molecole steroidee anfipatiche derivanti dal metabolismo del colesterolo regolano il metabolismo dei glucidi Hanno funzione strutturale della membrana cellulare degli enterociti.
Qual è l’effetto comune di adrenalina e glucagone sul metabolismo del glicogeno nel fegato? Entrambi gli ormoni provocano l’aumento della degradazione del glicogeno e la riduzione della sua sintesi attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del metabolismo del glicogeno. La glicogeno fosforilasi viene fosforilata e attivata, mentre la glicogeno sintasi viene fosforilata e inattivata. Il glucagone agisce andando ad attivare l’enzima glicogeno sintasi, l'adrenalina fosforila ed attiva la glicogeno fosforilasi. Entrambi gli ormoni causano un aumento della sintesi del glicogeno. Entrambi gli ormoni aumentano la sintesi del glicogeno attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del suo metabolismo: fosforilano e attivano glicogeno fosforilasi e glicogeno sintasi.
Quali delle seguenti affermazioni relative alle vie metaboliche sono corrette?
A) Le vie metaboliche sono irreversibili.
B) Ogni via metabolica ha una prima tappa di controllo.
C) Le vie cataboliche e le vie anaboliche sono differenti. tutte le affermazioni sono corrette solo l'affermazione A solo le affermazioni A e C solo l'affermazione B.
Quale tra le seguenti affermazioni è corretta? La glicolisi e la fosforilazione ossidativa avvengono nel citotol, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nei mitocondri La fosforilazione ossidativa avviene nei mitocondri, mentre la glicolisi e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nel citosol La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la fosforilazione ossidativa e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol.
Quali sono i meccanismi a livello cellulare utilizzati per controllare il flusso nelle tappe che determinano la velocità di una via metabolica. esclusivamente mediante modificazioni covalenti Il controllo allosterico; Le modificazioni covalenti (es. fosforilazioni); Il controllo genetico. esclusivamente mediante controllo genetico esclusivamente mediante controllo allosterico.
Quale di queste affermazioni riguardo al metabolismo NON è corretta? Le vie cataboliche demoliscono molecole complesse generando molecole semplici, producendo energia. Le vie anaboliche utilizzano molecole semplici come precursori per sintetizzare macromolecole, senza dover però consumare energia. Le vie cataboliche sono generalmente convergenti mentre quelle anaboliche sono divergenti. Il metabolismo è costituito dall'insieme di tutte le vie metaboliche cellulari.
La fosfofruttochinasi-1 (PFK1) è l'enzima che catalizza il "committed step" della glicolisi. Cosa si intende per "committed step"? E' l'unica tappa della via glicolitica soggetta a regolazione allosterica. E' l'unica tappa regolata della via glicolitica esclusiva solo della via glicolitica e non condivisa con altre vie metaboliche. E' l'unica tappa della via glicolitica che produce un composto ad alto potenziale di trasferimento di gruppi fosfato. E' l'unica tappa della via glicolitica a non essere soggetta a regolazione allosterica.
Completa la seguente affermazione
Nella fase I (Reazioni 1-5) della glicolisi, una molecola di glucosio è trasformata in [A] molecole di gliceraldeide-3-fosfato in una serie di reazioni in cui si ha il consumo di due molecole di [B]. Nella fase II della glicolisi (Reazioni 6-10), le [A] molecole di gliceraldeide-3-fosfato sono trasformate in due molecole di piruvato, producendo 4 ATP e 2 [C].
[ A] = una ; [B]= ADP. [C]=NADH [ A] = due ; [B]= ADP. [C]=FAD [ A] = due ; [B]= ATP. [C]=NADH [ A] = due ; [B]= ATP. [C]=NADPH.
L'enzima proteolitico pepsina, opera a livello gastrico una prima grossolana digestione delle proteine. La pepsina ha una attività limitata ad uno specifico intervallo di pH. A quale valore di pH corrisponde la massima attività di questo enzima? 10-12 6-7 2-3 8-10.
Quale dei seguenti enzimi NON viene utilizzato per intrappolare lo zucchero nella cellula?
Fruttochinasi Galattochinasi Esochinasi Fosfofruttochinasi.
La seguente reazione descrive...
La reazione 7 della via glicolitica che forma ATP e 3-fosfoglicerato (3PG) tramite una reazione catalizzata dalla fosfoglicerato chinasi (PGK) Nella reazione 9 della glicolisi di ideidratazione della gliceraldeide-3-fosfatol a fosfoenolpiruvato, in una reazione catalizzata dall’enolasi. La reazione 6 della via glicolitica di fosforilazione del 3-fosfoglicerato catalizzata dalla gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi La reazione 4 della via glicolitica di conversione della gliceraldeide-3-fosfato (GAP) in diidrossiacetone fosfato catalizzata dall'aldolasi.
Quale enzima catalizza la seguente reazione della via glicolitica?
gliceraldeide 3-fosfato liasi Fosfofruttochinasi-1 fruttosio 1,6-bisfosfato aldolasi fosfoesosio isomerasi.
Nella via glicolitica, il Fruttosio-1,6-bisfosfato viene convertito in
gliceraldeide-3-fosfato (GAP) e diidrossiacetone fosfato (DHAP) ad opera della Aldolasi in 1,3-Bisfosfoglicerato ad opera della gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi 3-Fosfoglicerato ad opera della fosfoglicerato chinasi in Fruttosio-6-fosfato ad opera della fosfoglucosio isomerasi.
Cosa descrive e quale enzima catalizza la reazione riportata in figura? conversione della gliceraldeide-3-fosfato in diidrossiacetone fosfato catalizzata della aldolasi fosforilazione del glucosio-6-fosfato per formare fruttosio-1,6-bifosfato catalizzata dalla fosfofruttochinasi formazione di glucosio-6-fosfato catalizzata dalla esochinasi conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato catalizzata della fosfoglucosio isomerasi.
La seguente reazione descrive:
la conversione del glucosio-6-fosfato (G6P) in fruttosio-6-fosfato (F6P) per mezzo della fosfoglucosio isomerasi (PGI) la fosforilazione del Fruttosio-6-fosfato per ottenere fruttosio-1,6-bisfosfato Il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al Fruttosio per formare Fruttosio-6-fosfato (F6P) per mezzo della fosfoglucosio isomerasi il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato (G6P) in una reazione catalizzata dall’esochinasi.
La fosfofruttochinasi catalizza la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato tenere fruttosio-1,6-bisfosfato la fosforilazione in C1 del fruttosioda parte dell’ATP, formando fruttosio-1-fosfato. il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato.
La fosfoglucosio isomerasi catalizza la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato la fosforilazione in C1 del fruttosioda parte dell’ATP, formando fruttosio-1-fosfato. la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato tenere fruttosio-1,6-bisfosfato il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato.
L’esochinasi catalizza ... la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato la fosforilazione in C1 del fruttosio da parte dell’ATP, formando fruttosio-1-fosfato.
La glicolisi trasforma il glucosio in due unità C3. L’energia libera rilasciata durante il processo è impiegata per sintetizzare ATP partendo da ADP e Pi. Nelle 10 tappe della via glicolitica, gli enzimi catalizzano le reazioni ...
di scissione di legami carbonio-carbonio, di ossidazione e di idratazione esclusivamente di fosforilazione e di scissione di legami carbonio-carbonio di fosforilazione, di idrolisi, di enolizzazione, di de-fosforilazione e di isomerizzazione fosforilazione, di isomerizzazione, di scissione di legami carbonio-carbonio e di deidratazione.
|
