Indicar cuál de estas interacciones electrostáticas es más estable a la distancia interatómica: A. Fuerzas de dispersión de London
B. Fuerzas de dipolo-dipolo
C. Interacciones por puentes de hidrógeno
D. Interacciones carga-dipolo
E. Interacciones electrostáticas carga-carga.
Las fuerzas de Van der Waals pueden formar enlaces fuertes entre macromoléculas (por ejemplo, mantener subunidades proteicas unidas). Para ello es condición necesaria que: A. Las macromoléculas sean polares.
B. Las macromoléculas dispongan de grupos cargados en su superficie
C. Las superficies de ambas macromoléculas sean geométricamente
complementarias en una gran extensión
D. Las cadenas laterales de los restos hidrofóbicos proyectan hacia el interior en
una estructura micelar
E. El enunciado es falso, las fuerzas de van der Waals son interacciones muy
débiles.
Estimando aproximadamente la carga neta del péptido
HAFTDARYTSNTIDQPLKTK al pH de la sangre será cercana: A. -2
B. -1
C. 0
D. +1
E. +2.
Entre los grupo presentados arriba (donde R es una cadena alifática) hay una que NO es un grupo ionizable en medios biológicos. Este es el aº: A. 1
B. 2
C. 3
D. 4
E. 5.
Todas las funciones desempeñadas por proteínas, ya sean estructurales, enzimáticas, inmunológicas, de transporte, etc…, se basan en el mismo mecanismo básico: A. Su unión estereoespecífica a otra macromolécula o biomolécula
pequeña, mediante una red de enlaces débiles en una superficie
complementaria de su pareja de unión.
B. Su capacidad de generar una actividad catalítica y cambiar la disposición de
enlaces covalentes de sus dianas.
C. Su capacidad de cambiar de conformación de forma reversible.
D. Su capacidad de plegarse y desplegarse de forma reversible, adaptándose a
las necesidad del entorno.
E. Su composición a base de los 20aa, cada uno una cadena lateral diferente, lo
que permite adaptarse a cada pareja de unión.
La alfa-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: A. No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas.
B. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento
C. Las cadenas lateral de los restos proyectan hacia el interior de la hélice,
haciéndola muy compacta.
D. Es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través
del eje de la hélice
E. El enunciado es falso, la hélice tipo π es más estable.
La diferencia esencial entre un péptido y una proteína es fundamentalmente: A. Las proteínas mantienen su estructura 3D estable en el tiempo, y los péptidos no.
B. Los péptidos tienen un núcleo hidrofóbico interno ausente en las proteínas
C. Las proteínas presentan puentes disulfuro ausentes en los péptidos
D. Los ribosomas sintetizan proteínas, los péptidos no necesitan de ribosomas para ser sintetizados
E. Ninguna de las anteriores es una diferencia esencial, todas son accidentales.
La absorbancia de una disolución viene dada por A=-log(If/Io) donde I son intensidades luminosas, esto es así por: A. La ley de Beer
B. La ley de Lambert-Beer
C. La ley de Lowry
D. Por definición de la transmitancia
E. Por definición de la absorbancia.
Tenemos una molécula con 4 grupos ionizables. A saber, amino (pKa:10.5), carboxilos (pka: 3.5), imidazol (pKa: 6.5) y tiol (pKa: 8.5). El PI de esa molécula será… A. 5,0.
B. 7,0.
C. 7,5.
D. 8,0.
E. Esta molécula carece de PI, no está definida.
De los listados, indicar qué aa tiene una cadena lateral que NO puede comportarse como un ácido en medio biológicos: A. C
B. D
C. E
D. Q
E. Y.
La función de un dominio de homología a pleckstrina en una proteína es: A. Permitir la unión de PI3K a esa proteína
B. Formar dímeros por unión proteína-proteína a través del mismo.
C. Permitir la unión de esa proteína a la membrana plasmática
D. Catalizar la formación de lípidos de inozitol fosforilados en 3´
E. Formar puentes.
La función de los puentes disulfuro intracatenarios en un proteína es fundamentalmente: A. Promover el plegamiento 3D de esa cadena.
B. Evitar el desplegamiento de esa cadena
C. Promover el paso de la proteína por el R. Endoplasmático
D. Evitar el paso de la proteína por el R. Endoplasmático
E. Promover la o-glicosilación de la proteína.
La hemoglobina HBH presente en pacientes de alfa-talasemia está formada por: A. Homotetrameros alfa4
B. Homotetrameros beta4
C. Homotetrámeros gamma4
D. Heterotetrámeros alfa2gamma2
E. Heterotetrámeros alfa2delta2.
En la aclimatación a la altura (entrenamiento a más de 2.000 metros) juega un papel importante el aumento de la concentración de 2.3-BPG en los eritrocitos ya que este compuesto: A. Aumenta la afinidad de la hemoglobina A por el oxígeno
B. Disminuye la afinidad de la hemoglobina A por el oxígeno.
C. No afecta a la hemoglobina A, pero si reduce el efecto de la hemoglobina S.
D. Desplaza la curva de saturación de la hemoglobina a la izquierda
E. Desplaza el equilibrio de las forma T y R hacia la forma R.
Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta: A. El núcleo del nucleosoma está formado por un octámero de histonas que incluye H1.
B. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el interior del nucleosoma
C. La modificación reguladora reversible más frecuente de las cadenas N-terminales de las histonas es la fosforilación
D. El silenciamiento génico está mediado por la metilación del DNA y de las proteínas histónicas
E. El enunciado es falso, todas son ciertas.
Los genes que se transcriben activamente están sujetos a mayores
niveles de reparación. Esto es así debido fundamentalmente a: A. El mecanismo BER comparte varios intermediarios con la maquinaria de transcripción
B. La maquinaria del inicio de la transcripción comparte algunos factores y recluta componentes del mecanismo NER.
C. El mecanismo NHEJR es especialmente activo en los genes transcritos más frecuentemente.
D. En las base de los bucles cromosómicos transcritos activamente se acumulan topoisomerasas
E. En enunciado es falso, la reparación del DNA es independiente de la transcripción.
La principal función de RPA en la replicación es: A. Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra)
B. Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex
C. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación
D. Estimular la actividad helicasa MCM
E. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA.
En un receptor nuclear el motivo AF1 en el dominio LBD tiene por función directa: A. Servir de sitio de anclaje para el dominio DBD y la unión de la proteína al DNA.
B. Servir de sitio de unión co-activadores como N-CoA.
C. Impedir el cambio conformacional del receptor hasta que se une al ligando
D. Permitir la dimerización cabeza-cola de las dos subunidades que forman el receptor (RXR y su pareja específica)
E. El reconocimiento de la secuencia de bases del HRE, al cual se une este receptor.
Los antibióticos aminoglucósidos tienen efecto citotóxico en bacterias a bajas concentraciones ya que: A. Promueven la terminación prematura de la síntesis de la cadena polipeptídica y la formación en polipéptidos truncados
B. Estorban la comprobación codón-anticodón e inducen la formación de polipéptidos con errores de traducción.
C. Inhiben la peptidil-transferasa y bloquean la síntesis de proteínas
D. Impiden la comprobación del correcto cargado del aa en el aminoacil-tRNA correcto.
E. Bloquean la elongación interfiriendo en la acción de EF-G.
La Hb F tienen una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena beta, la His 143 está sustituida por: A. Thr
B. Ser
C. Val
D. Cys
E. El enunciado es falso, la HbF carece de cadenas beta.
¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta? A. La parte minoritaria del CO2 se transporta en sangre como HCO3-
que se form en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica
B. Una parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato
C. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2, uniéndose a la desoxi-Hb en su hueco central
D. En la desoxi-Hb una red de interacciones electrostáticas mantiene la
conformación T del tetrámero
E. El H+ y el CO2 promueven la liberación de O” de la Hb.
La palmitoilación de proteínas para su anclaje a la hoja citoplasmática de la membrana ocurre normalmente en: A. Restos de Cys carboxi.terminales
B. Restos de Cys internos
C. Restos de Gly N-terminales
D. En el N amídico de algunos restos de Asn
E. En el propio grupo de carboxilo terminal.
En los mecanismos de ubiquitinación, el reconocimiento de aquellas proteínas que vana ser marcadas corre a cargo de: A. Las enzimas E1
B. Las enzimas E2
C. Las enzimas E3
D. La subunidad 19S del proteasoma
E. El complejo 20S del proteasoma.
Cuando nos encontramos que dos o más proteínas diferentes catalizan la misma reacción química (mismos sustratos, mismos productos, mismo mecanismo) pero con diferentes parámetros cinéticos. Podemos decir que dichas proteínas son: A. Enzimas alostéricas
B. Enzimas reguladores
C. Enzimas heterotrópicas
D. Isoenzimas
E. Ribozimas.
Un compuesto que se une a la enzima como un sustrato y es transformado por ella en un producto que reacciona covalentemente con la enzima y modifica anulando permanentemente su actividad
catalítica es un inhibidor tipo: A. Competitivo
B. Acompetitivo
C. No competitivo puro
D. No competitivo mixto
E. Suicida.
Las enzimas logran reducir la energía de activación para alcanzar el estado de transición usando estrategias como (indicar la afirmación incorrecta): A. Desolvatación del sustrato en su sitio de unión al centro activo
B. Unión del sustrato en un estado distorsionado o tensionado
C. Alineamiento de grupos catalíticos y reactivos D. Reducción de la entropía de los grupos reactivos
E. Reducción de la energía libre del sustrato o reactivos.
En cuanto a los enzimas alostéricos es incorrecto que: A. Generalmente están formados por varias subunidades
B. Frecuentemente siguen una cinética no michaeliana
C. En las interacciones heterotrópicas la unión de un ligando sobre el otro
sitio regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando
diferente a la enzima
D. Los efectores alostéricos no provocan normalmente cambios en
el enzima
E. Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen a un
sitio de la enzima distinto del centro activo.
La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importante por: A. Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del
complejo de iniciación.
B. Marcar el tránsito de la fase de iniciación a la elongación del
transcrito.
C. Facilitar la apertura de la doble cadena de DNA
D. Favorecer la asociación de las proteínas del complejo TFIID
E. Todas las anteriores.
El elemento esencial primario para establecer el transporte unidireccional de componentes entre citoplasma y núcleo (unos en una dirección y otros en la contraria) es: A. La acción catalítica del poro nuclear que impone la direccionalidad del
flujo de cada tipo de molécula a su través.
B. La distribución asimétrica de factores GEF y GAP para la proteína
Ran
C. La distribución asimétrica de importina y exportina en citoplasma y
núcleo
D. La distribución de proteínas Rab y Rho en citoplasma y núcleo
E. En gradiente de iones a través de la membrana nuclear.
En el mecanismo de reparación del mal apareamiento (MMR) el reconocimiento de la hebra de DNA nuevamente sintetizada se realiza como fundamentalmente: A. Según el patrón de metilación de las bases del DNA
B. Según el patrón de metilación de las histonas núcleosómicas
C. Gracias a la especificidad MetS para reconocer la lesión D. Gracias a la especificidad de MetL la hora de realizar el corte
E. Según el patrón de puentes de hidrógeno de Watson-Crick entre las
bases del DNA.
Una señal que regula la expresión génica por inhibición de la iniciación de la traducción es A. Unión de aconitasa a elementos IRE en la zona 5’ UTR de un
mRNA
B. Unión de un IRE-BP a elementos IRE en la zona 3’ UTR de un mRNA
C. Unión de un IRE-BP a secuencias AUUUA de la cola poli A de un
mensajero
D. Fosforilación de iIF4E-BP por mTOR
E. La fosforilación de Ef-Tu en eucariotas.
El exosoma es: A. Un complejo proteico situado en el exterior de la membrana plasmática
y encargado de funciones de reconocimiento intercelular.
B. Un complejo proteico para la degradación de componentes exógenos
que sean incorporados a la célula
C. Un complejo proteico para la degradación de todo tipo de RNAs
D. Un orgánulo para el reconocimiento de señales extracelulares
E. Un orgánulo encargado de la degradación de proteínas con actividad
exoproteásica, en lugar de la acción endoproteásica del proteasoma.
La retención de EJC (exón-junction complexes) sobre el mRNA maduro en el citosol es un elemento clave para: A. El mecanismo de degradación del mRNA NMD
B. La degradación del mRNA por el mecanismo que detecta la ausencia
de codones de parada
C. La degradación de mRNA por el mecanismo NGD
D. La degradación del mRNA dependiente de señales AUUUA en la zona
3’ UTR
E. La degradación del mRNA mediante el mecanismo de recambio
constitutivo en el exosoma.
Uno de estos procesos es esencial en la formación del PIC 43S del inicio de la traducción eucariótica, indicar cuál: A. Desfosforilación de eIF4E-BP por mTOR
B. Ensamblaje del complejo ternario met-tRNAi-eIF2-GTP con la
subunidad 40S
C. Unión de la caperuza 5’ del mRNA
D. Ensamblaje de la subunidad 60S E. El enunciado es falso, ninguno de esos procesos participa en la
formación del complejo PIC 43S.
La hidrólisis en consumo de GTP por varios factores elF y eEF en la síntesis proteica ribosomal es esencial pues:
A. Proporciona energía para la unión de cada B. Proporciona energía para la formación de cada nuevo enlace peptídico
C. Permite la comprobación de errores en varias etapas al funcionar
como un reloj molecular
D. Aumenta la fidelidad de la traducción comprobando que cada aa-tRNA
transporta el aa correcto
E. Permite la disociación de las subunidades del ribosoma.
Con relación a la estructura y función del “enhanceosoma”, indicar la proposición falsa. A. Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción
con histonas desacetiladas
B. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de
Mediador y/o THIID
C. Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para
construir el complejo proteico
D. Mediador, TFIID y pCAF comparten algunas subunidades
E. Mediador se une al PIC y comparten a la activación de la RNApol II.
Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en tejido por un tipo celular y tiene acciones en otro tejido, tras ser transportada por la sangre, mediadas por receptores en otros tipos celulares pueden describirse típicamente como un mecanismo A. Autocrino
B. Paracrino
C. Endocrino
D. Exocrino
E. Neurocrino.
Los receptores nucleares activados regulan la expresión génica: A. Por interacción directa con el CTD fosforilado de la RNA pol II
B. Entre otros mecanismos, por reclutamiento de complejos de
acetilación-desacetilación de histonas
C. Mediante la regulación de la estabilidad del mRNA
D. Por activación de factores de transcripción nucleares como NFAT
E. Mediante interacción con proteínas accesorias como CBP/p300.
La transducción de señales a través del receptor de TGFβ está mediada: A. Por fosforilación en Ser de las proteínas smads citosólicas
B. Por la oligomeración de las subunidades (receptores tipo I y III) y
transfosforilación en Ser/Thr de las mismas
C. Por la translocación al núcleo de dímeros R-smad/co-smad
desfosforilado
D. Por la activación de secuencias GAS nucleares
E. Por reclutamiento de JAKs y activación de STATs.
Entre las funciones biológicas de las proteínas G heterotriméricas se encuentran: A. Amplificación de la señal transmitida por el receptor desocupado
B. Limitar el tiempo de actuación de la cascada de transducción de
señales
C. Actividad GTPasa necesarias para la activación del receptor
D. Unión de GTP para la fosforilación del receptor
E. Todas las anteriores son ciertas.
La PKC es una quinasa efectora que típicamente se activa por: A. Elevación de Ca2+(translocación a la membrana) y unión de DAG
B. Unión de DAG y ésteres de forbol simultáneamente
C. Unión de PS y DAG en la membrana
D. Unión de AA y otros fosfolípidos de membrana
E. El enunciado es falso, ninguna de esas combinaciones activa la PKC
normal.
De entre los siguientes canales de Ca, uno de ellos NO tiene por función biológica directa el aumento de la [Ca2+]i en el citoplasma celular: A. IP3R
B. ROCCs
C. RYR
D. SMOCs (capacitativa)
E. VOCCs.
La actividad de la quinasa mTOR está controlada directamente por una proteína G pequeña denominada: A. Rab
B. Ran C. Ras
D. Rheb
E. Rho.
Un elemento clave, genérico y distintivo en los mecanismos de transducción de los receptores conocidos como RTKs es A. La transforforilación del propio receptor en restos de Y.
B. El reclutamiento de IRS
C. El reclutamiento de la PLC ɣ
D. La activación de proteínas G heterotriméricas
E. Ninguno de ellos es genérico y distintivo.
La bomba Na+/K+de la membrana plasmática es esencial para: A. Regular la importación de ácidos grasos libres en células hepáticas
B. El control del volumen celular a largo plazo en animales
C. Mantener elevados los niveles de ATP intracelular
D. El control del potencial de membrana en periodos de ms
E. Reducir la toxicidad de los cardiotónicos.
La activación de la PI3K es un evento típicamente asociado a la estimulación de los receptores de: A. Adrenalina y noradrenalina
B. EGF y otros factores de crecimiento mitogénicos
C. Gualilina y otros péptidos activos sobre guanilil-ciclasas de membrana
D. Insulina
E. TNF y otros factores pro-apoptótios.
En un proceso de difusión entre dos compartimentos, si la membrana separadora aumenta 2 veces su espesor, el tiempo medio necesario para la difusión entre ambos compartimentos A. Aumentará también el doble
B. Será cuatro veces mayor
C. Disminuirá la mitad
D. Disminuirá En un factor de 4
E. No se verá modificado, en promedio.
Las proteínas se SGTL permiten el cotransporte de Na+ y glucosa a través de la membrana plasmática. Na+es un ión cargado,mientras que la glucosa no tiene carga. Esta diferencia esencial para explicar: A. Que se trate de un transporte activo y no pasivo
B. Que se trate de un transporte pasivo y no activo
C. Que el gradiente de glucosa puede ser bastante mayor que el
gradiente de concentración de Na+ D. Que el gradiente de glucosa sea bastante menor que el gradiente
de concentración de Na+
E. Que se trate de un simporte y no un antiporte.
Generalmente,con la excepción de la Se-Cys, los aminoácidos especiales como la hidroxiprolina o el γ-carboxiglutamato: A. Se forman in situ en la proteína ya sintetizada por modificación de
un aa normal pre-existente.
B. Se añaden post-traduccionalmente por un complejo enzimático que
inserta nuevos aa en una cadena polipeptídica.
C. Se añaden co-traduccionalmente por incorporación de tRNA
especiales cargados con esos aa especiales
D. Se añaden co-traduccionalmente por modificación de aa ya
precargados sobre su tRNA normal
E. Se añaden post-traduccionalmente por proteólisismselectiva de
determinados enlaces peptídicos.
Queremos averiguar cuántas cadenas polipeptídicas separadas constituyen una proteína. Para ello se puede utilizar más comúnmente: A. Electroforesis SDS-PAGE reductora (con β-mercaptoetanol)
B. Electroforesis SDS-PAGE no reductora (sin β-mercaptoetanol)
C. Espectrofotometría UV-visible.
D. Filtraciónen gel (GF)
E. TLC.
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